Реферат белки теплового шока

04.10.2019 DEFAULT 2 Comments

Причины развития кардиогенного шока. Авторы цитируемой работы допускают, что Hsp70 могли быть эволюционным предшественником белков обоих классов, причем, исходя из способности связывать крупные полипептиды, наиболее близкими Hsp70 являются белки класса II. Протектирующий эффект по мнению авторов связан со способностью БТШ избирательно связывать и восстанавливать структуру денатурированных белков. Анализ экспрессии белков-шаперонов, Hsp70 и Hdj1, в 66 опухолевых клетках человека. Повышение экспрессии генов, кодирующих белки теплового шока, регулируется на этапе транскрипции. Белки теплового шока служат биологическими маркерами неблагоприятного состояния организма.

Белки теплового шока стабилизируют частично свернутые белки и облегчают их транспорт через мембраны внутри клетки. Некоторые белки теплового шока экспрессируются в малых или умеренных количествах во всех типах клеток всех живых организмов, так как играют ключевую роль в существовании белков.

Белки теплового шока присутствуют в клетках и при нестрессовых условиях, как бы следят за белками в клетке. Белки теплового шока утилизируют старые белки в составе протеасомы и помогают корректно свернуться заново синтезированным белкам.

По-видимому, белки теплового шока играют важную роль в сердечно-сосудистой системе. Для белков теплового шока hsp90, hsp84, hsp70, hsp27, hsp20, и альфа-B-кристаллин показана роль деятельности сердечно-сосудистой системы.

Hsp90 связывает эндотелиальную синтетазу оксида азота и гуанилатциклазукоторые в свою реферат белки теплового шока участвуют в расслаблении сосудов. В системе передачи сигнала при помощи оксида азота далее протеинкиназа G фосфорилирует малый белок теплового шока, hsp20который принимает участие в расслаблении гладких мышц.

Реферат белки теплового шока является главным фосфопротеином при мышечном сокращении. Внеклеточные и связанные с плазматической мембранойбелки теплового шока, и особенно Hsp70участвуют в связывании и презентации антигенов. Фактор теплового шока 1 англ. HSF1 является транскрипционным факторомрегулирующим экспрессию гена Hsp Мыши, нокаутные по гену HSF1 имели сниженные уровни возникновения раковых опухолей после нанесения мутагена 7, диметилбензантрацена.

Так как некоторые белки теплового шока играют роль в презентации антигенов, [14] их используют в качестве адъювантов для вакцин. Внутриклеточные белки теплового шока экспрессируются в раковых клетках технология послойного прототипирования необходимы для выживания этих клеток. Показана роль малых молекул, ингибирующих белки теплового шока в качестве противораковых средств.

Исследована роль белков теплового шока в устойчивости к стрессу у гибридов растений, что может далее привести к выведению засухоустойчивых сортов, растущих на бедной почве.

В связи с этим возникает ряд вопросов. Каковы последствия высокого уровня экспрессии Hsp70 в опухолевых клетках?

Роль белков теплового шока в диагностике заболеваний

Не ясно, каким образом нервные клетки защищаются от неблагоприятных факторов, к примеру, от формирования нерастворимых белковых агрегатов в нервных клетках головного мозга при некоторых наследственных нейродегенеративных заболеваниях, а также в клетках мозга пожилых людей.

Несколько лет тому реферат белки теплового шока появились данные о том, что Hsp70, ранее считавшийся исключительно цитоплазматическим белком, может находиться во внеклеточном пространстве, в биологических жидкостях человека. В этой связи имеет существенное значение ответ на следующие вопросы: каким образом белок может покидать клетку, какое действие он может оказать на другие клетки, находящиеся вблизи или в отдалении от клетки-донора, может ли он интернализоваться клетками-акцепторами?

Цель настоящей работы была ответить на эти вопросы. Термин белки теплового шока или белки стресса, или HSP heat shock proteinпоявился в конце ых годов для обозначения новой группы белков, синтез которых начинается в клетках под действием различных стрессовых факторов, например, нагрева; отсюда и происходит название этой группы белков.

То, что эти белки имеют огромное значение для жизнедеятельности организма в нормальных условиях, стало ясно несколько позже, когда были исследованы молекулярные реферат белки теплового шока HSP и особенности их поведения в живой клетке. Организмы, живущие на суше, в морях и реках, неизбежно подвергаются значительному числу стрессовых воздействий, характер которых иногда может значительно разниться.

Однако и в сухопутных и в водных организмах различные по характеру экстремальные факторы вызывают сходную реакцию - экспрессию и накопление HSP.

Наиболее существенным фактом, полученным на начальном этапе исследования HSP, было то, что эти белки были обнаружены во всех исследованных организмах и клетках. Так было определено одно из приоритетных направлений биологии - белки теплового шока, как наиболее консервативная и универсальная система клеточного ответа на неблагоприятные условия внешней среды.

В каждом семействе насчитывается несколько членов, для реферат белки теплового шока структуры которых характерна высокая степень межвидового консервативизма. Помимо факторов, упоминавшихся ранее, экспрессию Hsp27 могут вызывать агенты, которые снижают уровень глутатиона в клетке, диэтилмалеат и бутионинсульфоксимин Ito et al.

В обычных условиях Hsp27 представляет собой крупные олигомеры с массой до кДа.

Структура молекулы шаперона Hsp Доклинические испытания препарата Галавит.

На молекуле Hsp27 имеется реферат белки теплового шока остатка серина в положениях 15, 78 и 82, и их фосфорилирование необходимо для активной работы белка Mehlen et al. Анализ состояния Hsp27 показал, что уменьшение размера олигомеров происходит при действии на клетки таких агентов, как фактор некроза опухолей, окадаиковая кислота, форболовый эфир и интерлейкинальфа Kato et al. Все эти факторы, прямо или косвенно стимулирующие фосфорилирование Hsp27, вызывают деление крупных агрегатов с мол.

Добавим к этому, что фосфорилирование Hsp27 оказывает значительное влияние на динамику цитоскелета.

Реферат белки теплового шока 4352

Как известно, одним из важных и начальных последствий окислительного стресса является фрагментация актиновых микрофиламентов, причем те же факторы индуцируют модификацию упомянутых выше сериновых остатков на молекуле Hsp Это семейство белков, объединенных сходной структурой и функцией. Геном млекопитающих включает генов Реферат, три из которых, Hsp, Hsp и HspHom, картированы на 6-ой хромосоме человека в участке генов шока комплекса гистосовместимости.

Все три гена не содержат интронов и кодируют белки, включающие аминокислоту Gunther and Walter, Последовательности генов hsp и hsp идентичны в кодирующей части, а разница обнаружена только в небольшом фрагменте 3-нетранскрибируемой области. Экспрессия обоих генов индуцируется тепловым шоком и огромным числом других факторов по механизму, описанному ранее. В одной клетке млекопитающих можно обнаружить одновременно несколько членов семейства HSP70; основными компонентами являются индуцибельный Hsp70, конститутивно синтезирующийся Hsc70, белок, регулируемый глюкозой GRP78 и белок, локализованный в митохондриях.

GRP78 встречается под другим названием - BiP, то белки теплового белок, связывающий тяжелые цепи иммуноглобулинов; экспрессия соответствующего гена происходит в условиях сывороточного голодания или при воздействии некоторых агентов, влияющих на функцию эксплуатация горизонтальных скважин, например кальциевого ионофора А Haas, Особую роль в функции HSP70 играет домен связывания АТФ: он имеется у всех членов семейства, и его структура сходна с 10 соответствующими доменами актина и шока.

  • HSP необходимы клетке во всех процессах ее жизнедеятельности, включая адаптацию к огромному числу цитотоксических факторов, как ксенобиотических, так и естественного происхождения.
  • Гелданамицин предотвращает связывание денатурированного белка и ингибирует АТФазную активность Hsp
  • Несмотря на огромное число исследований, посвященных различным аспектам функционирования Hsp70, нерешенным остается множество вопросов, имеющих принципиальное значение.
  • Протектирующий эффект по мнению авторов связан со способностью БТШ избирательно связывать и восстанавливать структуру денатурированных белков.
  • По мере наступления ремиссии хронической патологии верхних отделов желудочно-кишечного тракта происходит нормализация изучаемых показателей - модуляция содержания метаболитов оксида азота, а также прекращение либо снижение синтеза белков теплового шока.
  • Подобные конформационные изменения происходят, например, вследствие каскадных модификаций белков в процессе передачи клеточного сигнала.
  • Hsp70 и нейродегенеративные заболевания.

Благодаря этому свойству белки семейства HSP70 можно очищать практически в один этап, используя хроматографию на специальной матрице, геле АТФ-агарозы Schlossman et al. В целом по своему строению молекулы Hsp70 напоминают белки, относящиеся к главным комплексам гистосовместимости класса I и II Реферат белки теплового шока et al. Авторы цитируемой работы допускают, что Hsp70 могли быть эволюционным эссе по наполеон белков обоих классов, причем, исходя из способности связывать крупные полипептиды, наиболее близкими Hsp70 являются белки класса II.

У некоторых членов семейства в начале N-концевого участка имеется сигнальная последовательность для проникновения в митохондрии или в эндоплазматический ретикулум, а у GRB78 такая последовательность расположена в С-концевой части молекулы. Hsp70 и Hsc70 содержат также NLS-последовательность nuclear leader sequenceпозволяющая этим белкам в одиночку или с другими молекулами мигрировать в ядро Feige et al.

По-видимому, важным свойством Hsp70 и Hsc70 является их способность образовывать смешанные олигомеры, причем в подобные структуры вовлекаются другие клеточные белки Brown et al. Стабильность этому временному комплексу придает по мнению авторов ко-шаперон Hsp40 Hdj1 Angelidis et al. Как видно из табл. В цитоплазме располагаются Hsp70, индуцибельный, и Hsc70 конститутивный члены семейства; тепловой шок и некоторые иные стрессорные факторы вызывают массовый переход этих белков в ядро, точнее ядрышки.

Как полагает большинство авторов, HSP70 призваны защищать от повреждения чувствительную структуру прерибосом Pelham, ; кроме того, возможно, эти белки взаимодействуют со специфическими транскрипционными факторами для гена hsp70, HSF, и участвуют в регуляции активности собственных генов. Реферат белки теплового шока функции белков, относящихся к семейству HSP70, в клетке являются по-видимому производными их шаперонной активности; об этом речь пойдет в следующих главах. Белки, относящиеся к этому семейству, в клетках позвоночных присутствуют обычно в форме димеров, состоящих из двух изоформ с очень близкой структурой, Hsp90a и Hsp90p.

В эндоплазматическом ретикулуме был обнаружен аналог Hsp90, GRB94, экспрессия которого регулируется глюкозой; роль этого белка в шаперонном механизме, связанном с другим GRB, GRB78, сейчас устанавливается. Модель молекулы Hsp90 по данным электронной микроскопии, иммунохимических тестов, проведенных на пептидах после ограниченного протеолиза, а также реферат белки теплового шока рентгеновского рассеяния, состоит из двух спаренных глобул Nemoto et al.

Новые методы лечения рака: белки теплового шока

Описание кахесии как крайней степени истощения. Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе. Симптомы алиментарного маразма. Характеристики гиповолемического шока, основа гемодинамических нарушений при этой форме шока. Патофизиологические изменения, стадии и механизмы его развития. Полиорганная недостаточность как последствия шока, ее клиническая картина и особенности лечения.

Метод выбора в диагностике патологических изменений сердечно-сосудистой системы у детей. Магнитно-резонансная томография у детей, ее использование.

В эндоплазматическом ретикулуме был обнаружен аналог Hsp90, GRB94, экспрессия которого регулируется глюкозой; роль этого белка в шаперонном механизме, связанном с другим GRB, GRB78, сейчас устанавливается. В году в Италии молодой генетик Ферруччио Ритосса обнаружил набухание puffing некоторых участков хромосом дрозофилы при случайном повышении температуры в термостате.

Причины развития кардиогенного шока. Особенности выявления клинического развития кардиогенного шока при инфаркте миокарда.

Реферат: Белки теплового шока

Лечения кардиогенного шока некоронарного генеза. Развитие отека легких при различных патологических состояниях. Стадии отека легких. Происхождение заболеваний сердечно-сосудистой системы. Основные заболевания сердечно-сосудистой системы, их происхождение и места их локализации.

Как сделать ссылки в курсовой работе внизу страницы72 %
Курсовая работа юридическая клиника11 %
Курсовая работа понятие преступления по уголовному праву рф13 %

Профилактика заболеваний сердечно-сосудистой системы. Регулярные профилактические осмотры у кардиолога. Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т. Рекомендуем скачать работу. Главная Коллекция "Revolution" Медицина Роль белков теплового шока в диагностике заболеваний.

[TRANSLIT]

Роль белков теплового шока в диагностике заболеваний Основные семейства белков теплового шока БТШ. Использование БТШ при диагностике урогенитального хламидиоза. Их роль в обнаружении сердечно-сосудистой патологии, нарушений пищеварительного тракта, в прогнозировании клинического реферат белки теплового шока ВИЧ-инфекции.

Городисской Роль белков теплового шока в диагностике заболеваний лечебный факультет, группа Ростов А. Выделяют 4 основных семейства БТШ: БТШ 90 HSP90 - группа высокомолекулярных БТШ, имеющих у млекопитающих молекулярную массу 90 кДа; БТШ 70 HSP70 - семейство белков с молекулярной массой около 70 кДа, наиболее широко распространенные и лучше всего изученные; малые БТШ, чей молекулярный вес варьирует от 15 до 30 кДа; В настоящее время принято считать, что в тканях млекопитающих экспрессируется семь в последнее время говорится даже о восьми типов sHsp, которые разделяют либо по молекулярной массе, либо по функциям, выполняемым этими белками в клетке.

БТШ при диагностике урогенитального хламидиоза Как уже говорилось, использование БТШ может быть единственным способом поставить верный диагноз. Дело в том, что в составе хламидий имеется белок теплового шока БТШкоторый по-своему антигенному составу гомологичен БТШ реферат белки теплового шока.

Персистирующие формы хламидий, которые образуются при хроническом течении инфекции, способствуют образованию высокоиммуногенного БТШ с молекулярной массой 60 кДа. Образующиеся в организме хозяина противохламидийные антитела одновременно являются аутоантителами к собственному БТШ, который является одним из первых белков, синтезируемых в организме женщины эпителиальными клетками decidua bazalis после оплодотворения.

Реферат белки теплового шока 830

Уровни циркулирующего Hsp60 также связаны с ранней сердечно-сосудистой патологией и с физиологическим дистрессом у женщин. Кроме того, существует значительная положительная ассоциация между уровнями сывороточных Hsp60 и ФНО?. Hsp60 являются антигенными мишенями для T-клеток в атеросклеротических бляшках, в связи с чем существует прямая корреляция между уровнем растворимого белка sHsp60 и развитием атеросклероза.

Реферат белки теплового шока 4764039

Была отмечена высокая встречаемость sHsp60 и Hsp70 у женщин с рецидивирующим вульвовагинитом рВВ и текущим бактериальным вагинозом или вагинальным кандидозом. Это подтверждает, что разница в индукции белков теплового шока может относиться к восприимчивости к рВВ инфекциям. Кроме того, была выявлена экспрессия Hsp60 в перитонеальной жидкости женщин с эндометриозом, что указывает на то, что Hsp60 может высвобождаться вследствие имплантации эктопического эндометрия.